Die
Glycerinkinasen (GK) sind mehrere
Enzyme, die
Glycerin zu
Glycerin-3-phosphat phosphorylieren und so entweder für den Glycerin-Abbau oder die Biosynthese der
Triglyceride aktivieren. Die Glycerinkinasen der
Wirbeltiere sind
homolog. Im Menschen sind vier
paraloge Enzyme bekannt, und es gibt von jedem weitere
Isoformen, die durch
alternatives Spleißen der
mRNA entstehen, wobei nicht alle Moleküle Enzymaktivität besitzen. GK sind sowohl an der Außenseite der
Mitochondrien-Membran, als auch im
Zytosol lokalisiert. Beim Menschen werden GK in
Leber,
Nieren und
Hoden exprimiert.
Mutationen sind nur am
GK-
Gen bekannt; der resultierende Enzymmangel ist mit der (seltenen erblichen)
Hyperglycerinämie assoziiert.
[1]
Außerdem finden sich GK in der Darmmukosa und der laktierenden Mamma.
Überexpression der GK in Ratten führte zu veränderten Werten im gesamten Kohlenstoff-Metabolismus; es scheint also weitere Funktionen für das Enzym zu geben.[2][3]
Katalysierte Reaktion
+ ATP ⇒ 
+ ADP
Glycerin wird zu L-Glycerin-3-phosphat umgewandelt.
Einzelnachweise
- ↑ UniProt P32189
- ↑ Sriram G, Rahib L, He JS, et al: Global metabolic effects of glycerol kinase overexpression in rat hepatoma cells. In: Mol. Genet. Metab.. 93, Nr. 2, Februar 2008, S. 145–59. doi:10.1016/j.ymgme.2007.09.008. PMID 18029214.
- ↑ Rahib L, MacLennan NK, Horvath S, Liao JC, Dipple KM: Glycerol kinase deficiency alters expression of genes involved in lipid metabolism, carbohydrate metabolism, and insulin signaling. In: Eur. J. Hum. Genet.. 15, Nr. 6, Juni 2007, S. 646–57. doi:10.1038/sj.ejhg.5201801. PMID 17406644.
Weblinks
+ ATP ⇒ 
+ ADP
Wikibooks: Biochemie_und_Pathobiochemie: Triacylglycerinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien
