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| Strukturformel | |||||||||
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| L-Histidin (links) und D-Histidin (rechts) | |||||||||
| Allgemeines | |||||||||
| Name | Histidin | ||||||||
| Andere Namen |
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| Summenformel | C6H9N3O2 | ||||||||
| CAS-Nummer |
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| PubChem | 6274 | ||||||||
| ATC-Code | |||||||||
| DrugBank | DB00117 | ||||||||
| Kurzbeschreibung |
farblose Kristalle[1] | ||||||||
| Eigenschaften | |||||||||
| Molare Masse | 155,16 g·molâ1 | ||||||||
| Aggregatzustand |
fest | ||||||||
| Schmelzpunkt | |||||||||
| pKs-Wert | |||||||||
| Löslichkeit |
schlecht in Wasser (38,2 g·lâ1 bei 20 °C)[3] | ||||||||
| Sicherheitshinweise | |||||||||
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| LD50 |
5110 mg·kgâ1 (Ratte, oral)[3] | ||||||||
| Soweit möglich und gebrÀuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | |||||||||
Histidin, abgekĂŒrzt His oder H, ist in seiner natĂŒrlichen L-Form eine semi-essentielle proteinogene α-AminosĂ€ure.
Gemeinsam mit Arginin und Lysin zÀhlt sie zu den basischen AminosÀuren oder Hexonbasen, zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan zu den aromatischen AminosÀuren. Basische AminosÀuren besitzen zusÀtzlich zur obligatorischen α-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist dies der Imidazolring, der gleichzeitig die AromatizitÀt des Histidins bedingt[4].
In diesem Artikel betreffen die Angaben zur Physiologie allein die L-Histidin [Synonym: (S)-Histidin]. Wenn in diesem Artikel und in der wissenschaftlichen Literatur ohne jeden Zusatz âHistidinâ erwĂ€hnt wird, ist stets L-Histidin gemeint. Racemisches DL-Histidin [Synonym: (RS)-Histidin] und enantiomerenreines D-Histidin [Synonym: (R)-Histidin] sind synthetisch zugĂ€nglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung. Die Racemisierung von L-AminosĂ€uren kann zur AminosĂ€uredatierung â einer Altersbestimmung fĂŒr fossiles Knochenmaterial â herangezogen werden.[5]
Inhaltsverzeichnis |
Der Imidazolring unterliegt einer Tautomerie, genauer einer Imin-Enamin-Tautomerie. Das Wasserstoffatom, das an eins der Stickstoffatome des Rings gebunden ist, kann zum anderen Stickstoffatom wechseln. Gleichzeitig verschiebt sich die Doppelbindung zwischen beiden Stickstoffatomen im Ring. Diese Reaktion ist reversibel und beide Tautomere stehen im Gleichgewicht. In der Strukturformel rechts ist nur ein Tautomer dargestellt.
L-Histidin kommt in jungem Pflanzengewebe (gr. ጱÏÏÏÏ: Gewebe) vor, daher leitet sich auch der Name ab. L-Histidin erfĂŒllt eine wichtige Aufgabe als Blutpuffer im HĂ€moglobin (siehe auch Funktionen).
L-Histidin ist in proteinreichen Nahrungsmitteln enthalten. Die folgenden Beispiele geben einen Ăberblick ĂŒber Histidingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusĂ€tzlich ist der prozentuale Anteil von Histidin am Gesamtprotein angegeben:[7]
| Lebensmittel | Gesamtprotein | Histidin | Anteil |
|---|---|---|---|
| Rindfleisch, roh | 21,26 g | 678 mg | 3,2 % |
| HĂ€hnchenbrustfilet, roh | 21,23 g | 791 mg | 3,7 % |
| Lachs, roh | 20,42 g | 549 mg | 2,7 % |
| HĂŒhnerei | 12,57 g | 309 mg | 2,4 % |
| Kuhmilch, 3,7 % Fett | 3,28 g | 89 mg | 2,7 % |
| WalnĂŒsse | 15,23 g | 391 mg | 2,6 % |
| Weizenkeime, getrocknet | 23,15 g | 643 mg | 2,8 % |
| Weizen-Vollkornmehl | 13,70 g | 317 mg | 2,3 % |
| Mais-Vollkornmehl | 6,93 g | 211 mg | 3,0 % |
| Reis, ungeschÀlt | 7,94 g | 202 mg | 2,5 % |
| Sojabohnen, getrocknet | 36,49 g | 1097 mg | 3,0 % |
| Erbsen, getrocknet | 24,55 g | 597 mg | 2,4 % |
Es ist auch Bestandteil mancher Medikamente und VitaminprÀparate.
Im Stoffwechsel wird L-Histidin aus Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP) und ATP in einer Abfolge von elf Reaktionen, die von acht Enzymen katalysiert werden, ĂŒber mehrere Zwischenprodukte, u. a. Imidazolglycerinphosphat, synthetisiert.
L-Histidin ist ein VorlÀufer in der Biosynthese von Histamin und Carnosin.
FĂŒr den Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks
L-Histidin kann entweder zum biogenen Amin Histamin decarboxyliert oder vollstÀndig zu L-Glutamat abgebaut werden. Dabei ist das Enzym Urocanase beteiligt.
Der isoelektrische Punkt von Histidin befindet sich im Neutralbereich. Daher ist es die einzige proteinogene AminosĂ€ure, die unter physiologischen Bedingungen sowohl Protonendonator als auch Protonenakzeptor sein kann. Als Beispiel dafĂŒr findet sich seine Rolle in der âkatalytischen Triadeâ (Asp-His-Ser) von Serinproteasen. Von funktioneller Bedeutung sind auch das âdistaleâ und das âproximaleâ Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff HĂ€moglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin. Ebenfalls wichtige Bedeutung hat es als Ligand von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese).
In wÀssriger Lösung protolysiert Histidin entsprechend dem pH-Wert sowie seiner pKs-Werte wie in der Abbildung gezeigt.
Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen ErnÀhrung, peroral bei Gelenkrheumatismus und gegen renale AnÀmie.[8]
Wikibooks: Abbau von Histidin â Lern- und Lehrmaterialien
Alanin | Arginin | Asparagin | AsparaginsÀure | Cystein | Glutamin | GlutaminsÀure | Glycin | Histidin | Hydroxylysin | Isoleucin | Leucin | Lysin | Methionin | Phenylalanin | Prolin | Pyrrolysin | Selenocystein | Selenomethionin | Serin | Threonin | Tryptophan | Tyrosin | Valin
