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| Strukturformel | |||||||||
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| L-Lysin (oben), D-Lysin (unten) | |||||||||
| Allgemeines | |||||||||
| Name | Lysin | ||||||||
| Andere Namen |
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| Summenformel | C6H14N2O2 | ||||||||
| CAS-Nummer |
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| ATC-Code | |||||||||
| DrugBank | DB00123 | ||||||||
| Kurzbeschreibung |
farblose Nadeln oder hexagonale PlÀttchen[1] | ||||||||
| Eigenschaften | |||||||||
| Molare Masse | 146,19 g·molâ1 | ||||||||
| Aggregatzustand |
fest | ||||||||
| Schmelzpunkt |
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| pKs-Wert | |||||||||
| Sicherheitshinweise | |||||||||
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| Soweit möglich und gebrÀuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | |||||||||
Lysin, abgekĂŒrzt Lys oder K, ist in seiner natĂŒrlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-AminosĂ€ure.
Inhaltsverzeichnis |
Gemeinsam mit L-Arginin und L-Histidin gehört L-Lysin in die Gruppe der basischen und zugleich proteinogenen α-AminosĂ€uren oder Hexonbasen. Lysin besitzt zwei basische Amino-Gruppen, eine in α-Position zur Carboxygruppe und eine in der Δ-Position der Seitenkette. Die Ladung des Lysins ist â wie bei allen AminosĂ€uren â vom pH-Wert abhĂ€ngig. Lysin liegt ĂŒberwiegend als âinneres Salzâ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklĂ€ren ist, dass das Proton der Carboxygruppe zum freien Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Δ-Aminogruppe wandert, die stĂ€rker basisch ist als die α-Aminogruppe:[5]
Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert, hier 9,82[6]) der Fall, bei dem das Lysin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser besitzt.
In den Proteinen kommt, neben anderen AminosĂ€uren, ausschlieĂlich L-Lysin [Synonym: (S)-Lysin] peptidisch gebunden vor. Enantiomer dazu ist das spiegelbildliche D-Lysin [Synonym: (R)-Lysin], das in Proteinen nicht vorkommt. Racemisches DL-Lysin [Synonyme: (RS)-Lysin und (±)-Lysin] hat eine geringere Bedeutung als L-Lysin, besitzt jedoch kommerzielle Bedeutung als basische Komponente in Arzneistoff-Salzen, z. B. mit AcetylsalicylsĂ€ure. <div style="clear:left;" />
Industriell werden mehrere 100.000 Tonnen L-Lysin pro Jahr hergestellt. L-Lysin wird heute ausschlieĂlich nach der Fermentationsmethode hergestellt, obgleich alternative organisch-chemische Syntheserouten entwickelt wurden.[7]
Lysin ist eine fĂŒr den Menschen und Schweine essentielle AminosĂ€ure und muss mit der Nahrung zugefĂŒhrt werden. Die folgenden Beispiele fĂŒr den Gehalt an Lysin beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusĂ€tzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:[8]
| Lebensmittel | Gesamtprotein | Lysin | Anteil |
|---|---|---|---|
| Rindfleisch, roh | 21,26 g | 1797 mg | 8,5 % |
| HĂ€hnchenbrustfilet, roh | 23,09 g | 1962 mg | 8,5 % |
| Lachs, roh | 20,42 g | 1870 mg | 9,2 % |
| HĂŒhnerei | 12,58 g | 914 mg | 7,3 % |
| Kuhmilch, 3,7 % Fett | 3,28 g | 260 mg | 7,9 % |
| WalnĂŒsse | 15,23 g | 424 mg | 2,8 % |
| Weizen-Vollkornmehl | 13,70 g | 378 mg | 2,8 % |
| Mais-Vollkornmehl | 6,93 g | 195 mg | 2,8 % |
| Reis, ungeschÀlt | 7,94 g | 303 mg | 3,8 % |
| Erbsen, getrocknet | 24,55 g | 1772 mg | 7,2 % |
Die EinschĂ€tzungen des Tagesbedarfs fĂŒr gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 8 bis 45 mg Lysin pro Kilogramm Körpergewicht. Eine Expertenkommission der FAO/WHO/UNU ging im Jahr 2002 von einem tĂ€glichen Bedarf zwischen 30 mg pro Kilogramm Körpergewicht fĂŒr Erwachsene und 64 mg pro Kilogramm Körpergewicht fĂŒr SĂ€uglinge aus.[9]
Lysin ist eine der AminosĂ€uren, die bevorzugt posttranslational modifiziert werden. Dabei kann die Ladung erhalten bleiben (mono- und di-Methylierung) oder verschwinden (Acetylierung). Im Kollagen wurde ein modifiziertes Lysin gefunden, das Hydroxylysin mit einer OH-Gruppe in der Seitenkette, katalysiert unter Mitwirkung des Enzyms Lysylhydroxylase und des Cofaktors AscorbinsĂ€ure (Vitamin C). Hydroxylysin erlaubt die nachfolgende O-Glykosylierung des KollagenmolekĂŒls im endoplasmatischen Retikulum und Golgi-Apparat. Die Glykosylierung bestimmt die Packungsdichte dieses wichtigen Bindegewebeproteins und wird auch mit der Steuerung der Kollagenabgabe aus der Zelle (Exozytose) in Verbindung gebracht.
Eine weitere Modifikation ist die Ubiquitinierung in Proteinen, die damit fĂŒr den Abbau durch das Proteasom markiert werden.
Beim Abbau des Lysins (EiweiĂfĂ€ule) entsteht ĂŒber PipecolinsĂ€ure das Leichengift Cadaverin (Pentamethylendiamin).
Die Hauptmengen des industriell erzeugten L-Lysins werden in der Futtermittelsupplementierung eingesetzt, um den NĂ€hrwert natĂŒrlicher Futtermittel (Getreide) mit einem geringen Gehalt an L-Lysin deutlich zu steigern.[7] Racemisches DL-Lysin [Synonyme: (RS)-Lysin und (±)-Lysin] besitzt kommerzielle Bedeutung als basische Komponente in Arzneistoff-Salzen, z. B. mit AcetylsalicylsĂ€ure (ASS).
L-Lysin ist Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen ErnÀhrung und zur Behandlung hypochlorÀmischer Alkalosen.[10]
Lysin wird auch zur Wirkbeschleunigung bei schmerzhemmenden Mitteln verwendet, insbesondere in Verbindung mit Ibuprofen.
FĂŒr detaillierte Strukturformeln siehe auch Abschnitt Weblinks
L-Lysin kann in zwei MolekĂŒle Acetyl-CoA abgebaut werden.
Wikibooks: Lysin-Stoffwechsel â Lern- und Lehrmaterialien
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