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Als Massenspektrometrie werden Verfahren zum Messen der Masse von Atomen oder Molekülen bezeichnet. Die Massenspektrometrie zählt nicht zu den Methoden der Spektroskopie, da es nicht um Spektren von elektromagnetischer Strahlung geht.
Die zu untersuchende Substanz, der Analyt, wird in die Gasphase überführt und ionisiert. Die Ionen werden durch ein elektrisches Feld beschleunigt und dem Analysator zugeführt, der sie nach dem Masse-zu-Ladung-Verhältnis m/q "sortiert", beispielsweise (im Sektorfeld-Massenspektrometer, siehe unten) räumlich in Teilstrahlen auftrennt. Die Moleküle können dabei fragmentiert werden.[1][2]
Massenspektrometrie findet in vielen Bereichen Anwendung. Eingesetzt wird sie unter anderem bei der Charakterisierung von chemischen Verbindungen, in der medizinischen Chemie zur Identifizierung von Substanzen in Körperflüssigkeiten oder Organen, in kriminaltechnischen Untersuchungen, Dopingkontrollen, der militärischen Analytik von chemischen Kampfstoffen und in der Pharmakokinetik. Es gibt sehr unterschiedliche Techniken, die sich je nach Aufwand, Anwendung und Genauigkeit unterscheiden.
Vorteilhaft ist in vielen Bereichen, dass die Datenmenge recht gering ist und damit eine Kopplung mit Datenbanken von Massenspektren leicht möglich ist. Es ist auch verhältnismäßig leicht ein Massenspektrometer mit einer HPLC-Anlage oder einem Gaschromatographen zu koppeln und so die verschiedenen Massenspektren der im Analyten enthaltenden Verbindungen zu erhalten.
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Die Massenspektrometrie basiert auf einer Hypothese, die vom britischen Chemiker William Prout im frühen 19. Jahrhundert aufgestellt wurde und besagt, dass es eine Eigenschaft eines Atoms ist, eine bestimmte Masse zu haben – das Atomgewicht. Er hatte beobachtet, dass sich Atome von ihrer Masse her als ganzzahliges Vielfaches der Masse von Wasserstoff-Atomen verhalten. [3] [4] Spätere und genauere Messungen von Jöns Jakob Berzelius (1828) und Edward Turner (1832) schienen jedoch diese Hypothese zu widerlegen, denn es wurde z. B. für das Chlor-Atom eine Masse bestimmt, die das 35,45-fache der Wasserstoffmasse beträgt.
In der Mitte des 19. Jahrhunderts beobachtete Julius Plücker den Einfluss von magnetischen Feldern auf das Leuchten von Gasentladungsröhren.
Eugen Goldstein und Wilhelm Wien publizierten in den Jahren 1886 und 1898 die sogenannten Kanalstrahlen und ihre Ablenkung durch Felder. Sie hatten die weitreichenden Konsequenzen ihrer Entdeckungen jedoch 1886 noch nicht erkannt. [5] [6] [7] [8] [9] [10]
Später, im Jahr 1897, publizierte J. J. Thomson verschiedene Experimente, in denen er in Vakuumröhren Kathodenstrahlen von verschiedenen Kathodenmetallen mit elektromagnetischen Feldern ablenkte, und stellte korrekte Gleichungen zum Zusammenhang zwischen Masse, Geschwindigkeit und Bahnradius auf. 1913 publizierte er eine Methode, um mit Hilfe eines Massenspektroskops Fotoplatten zu belichten und so qualitative und quantitative Untersuchungen an den in einer Röhre enthaltenen Gasen durchzuführen.
Ein Schüler von Thomson, der britische Chemiker und Physiker Francis William Aston, baute 1919 das erste funktionierende Massenspektrometer. Mit dieser neuen Technik konnte er die Isotope von Chlor (35Cl und 37Cl), von Brom (79Br und 81Br) und von Krypton (78Kr, 80Kr, 82Kr, 83Kr,84Kr und 86Kr) beobachten. Aston wurden schließlich im Jahr 1922 mit dem Nobelpreis für Chemie für seine Untersuchungen der Isotope geehrt. Durch die Verwendung der Technik des Elektrofokusierens konnte er nicht weniger als 212 der damals bekannten 287 Isotope beobachten.
Im Jahr 1918 wurde von Arthur Jeffrey Dempster das erste moderne Massenspektrometer entworfen und gebaut, welches 100 fach genauer arbeitete als alle vorherigen Entwicklungen und legte den Grundstein für das Design heutiger Massenspektrometer. Aufgrund dieser Entwicklung hat er im Jahr 1935 das Uranisotop mit der Masse 235 identifizieren können.
Während des Manhattan-Projekts wurden riesige Isotopenanreicherungsanlagen auf Grundlage der Massenspektrometrie gebaut.
In den 1950er Jahren wurde von Roland Gohlke und Fred McLafferty das erste Mal ein Massenspektrometer als Detektor für eine Chromatographie-Methode eingesetzt. Beide koppelten einen Gaschromatographen mit einem Massenspektrometer. Durch diese Methode konnten das erste Mal Substanzgemische in einer Anlage getrennt und identifiziert werden.[11][12] Für die Anwendung in einer gaschromatographischen Methode müssen die entsprechenden Verbindungen jedoch im Vakuum flüchtig und dabei unzersetzlich verdampfbar sein.
Im Jahr 1974 entwickelten Alan G. Marshall und Melvin B. Comisarow von der University of British Columbia inspiriert von den Fourier Transform Nuclear Magnetic Resonance (FT-NMR) und ICR Methoden ein Fouriertransform-Massenspektrometer.[13]
Die bisherigen Methoden zur Erzeugung der benötigten Ionen waren sehr aggressiv und führten zu vielen Bruchstücken (Fragmente) beim vermessen organischer Verbindungen. Daher setzte ab den 1960 Jahren die Entwicklung immer schonenderer Ionisationsmethoden ein. Mitte der 1960er Jahre wurde von Munson und Field die Chemische Ionisation (CI) veröffentlicht.[14] Im Jahr 1969 hat Beckey die Feld Desorbtion (FD) publiziert.[15]
Später erfolgten dann die weitere Entwicklung einer Vielzahl an Ionisationsmethoden für die unterschiedlichsten Zwecke wie zum Beispiel Chemische Ionisation bei Atmosphärendruck (APCI), Matrix-unterstützte Laser-Desorption/Ionisation (MALDI), Elektrospray (ESI).
Ein Massenspektrometer wird im Wesentlichen durch zwei Parameter charakterisiert: Die Massenauflösung und die Massengenauigkeit.
Die Massenauflösung bezeichnet den minimalen Massenunterschied dm, den zwei Ionen haben müssen, damit sie noch aufgelöst werden können. Die Auflösung eines Massenspektrometers wird in der Einheit Thomson (Th) angegeben, wobei aber trotzdem öfter nur das Auflösungsvermögen R angegeben wird. Dieses ist als Verhältnis einer Masse zum Massenunterschied der nächsten noch getrennt erscheinenden Masse (<math>R = m/dm</math>) definiert. Zum Beispiel würde man bei einem Auflösungsvermögen von 4000 die Peaks bei 4000 Th und 4001 Th noch getrennt sehen, aber ebenso die Peaks bei 2000 Th und 2000,5 Th da 2000/(2000,5 − 2000) = 4000. In der Praxis werden die beiden Begriffe Auflösung und Auflösungsvermögen leider oft nicht exakt auseinander gehalten.
Es gibt drei verschiedene Definitionen der Auflösung:
Die Massengenauigkeit gibt an, wie genau die Masse des Teilchens bestimmt werden kann. Diese Angabe erfolgt oft in parts per million (ppm), d. h., ein Molekül mit der nominellen Masse 500 kann bei einer Genauigkeit von 1 ppm auf 0,0005 u genau bestimmt werden.
Ein Massenspektrometer (MS) besteht aus einer Ionenquelle, einem Analysator und einem Detektor. Jedes dieser Bauteile existiert in verschiedenen Bauformen und Funktionsprinzipien, die prinzipiell frei kombinierbar sind, obschon bevorzugte Kombinationen existieren. Diese werden im Folgenden beschrieben.
In der Ionenquelle wird der Analyt ionisiert. Dies kann mit Hilfe verschiedener Methoden erfolgen. Die Wahl der Methode ist hauptsächlich abhängig von der Art der zu analysierenden Substanz und davon, wie schonend ionisiert werden soll. Die Ionen werden meistens mit einem elektrischen Feld aus der Ionenquelle extrahiert und in den Analysator übergeben. Die einzelnen Methoden werden im Abschnitt Ionisationsmethoden behandelt.
Im Analysator oder Massenselektor werden die Ionen nach ihrer Masse (genauer: Masse-zu-Ladung-Verhältnis, also m/q) getrennt. Es gibt mehrere sehr unterschiedliche Methoden, wie diese Massentrennung erfolgt. Abhängig von der Methode ist auch das Trennvermögen recht unterschiedlich. Die einzelnen Trennmethoden werden im Abschnitt Arten von Analysatoren behandelt.
Der Detektor dient zur Erfassung der zuvor separierten Ionen. Als Detektor eingesetzt werden können Photomultiplier, Sekundärelektronenvervielfacher (SEV), Faraday-Auffänger, Daly-Detektoren, Mikrokanalplatten( MCP) oder Channeltrons. Der SEV wird teilweise in Kombination mit einer Konversionsdynode verwendet, bei der die Ionen aufgrund einer angelegten hohen Beschleunigungsspannung (bis zu 25 kV) auf eine Metalloberfläche prallen und der SEV dann die freiwerdenden Elektronen detektiert. In der Anfangszeit der Massenspektrometrie wurden auch Fotoplatten benutzt.
FT-ICR- und Orbitrap-Massenspektrometer messen Ströme (engl. image-currents), welche durch die sich bewegenden Ionenpakete in den Detektorplatten erzeugt werden. In diesem Fall werden die Ionen also nicht vom Detektor absorbiert und können deshalb mehrfach gemessen werden. Das trägt entscheidend zur hohen Messgenauigkeit dieser Instrumente bei.
Flüssigkeiten und Feststoffe können mit schnellen Atomen oder Ionen beschossen werden, worauf sich Ionen lösen. Kommen Atome zum Einsatz, heißt die Methode FAB (engl. Fast Atom Bombardment, Schneller Atombeschuss), bei Ionen SIMS (engl. secondary ion mass spectrometry, Sekundärionen-Massenspektrometrie). Neben den Sekundärionen werden auch ungeladene Teilchen (Sekundärneutralteilchen) erzeugt. Wenn diese zum Beispiel mit Laserlicht nachionisiert und dann analysiert werden, spricht man von Sekundär-Neutralteilchen-Massenspektrometrie (SNMS).
Die beiden Photoionisationsmethoden unter Atmosphärendruck werden hauptsächlich bei der Kopplung von Massenspektrometern mit LC-Systemen verwendet. Der Eluent wird zunächst verdampft und anschließend durch Photonen ionisiert. Dabei werden die Photonen senkrecht zum Molekülstrahl ausgesandt.
Massenspektrometer werden durch den jeweilig eingesetzten Analysator typisiert.
In Sektorfeld-Massenspektrometern werden die Ionen in elektrischen und magnetischen Feldern abgelenkt. Der Radius der Kreisbahnen, die sie in den Feldern durchlaufen, hängt von der Energie (im elektrischen Feld) und vom Impuls (im magnetischen Feld) der Ionen ab. In Kenntnis der Ladung, der Energie und des Impulses kann dann die Masse bestimmt werden. Sektorfeld-Massenspektrometer können so gebaut werden, dass Ionen mit leicht unterschiedlicher Geschwindigkeit auf einem Punkt im Detektor abgebildet werden (Geschwindigkeitsfokussierung). Auch Ionen, deren Flugbahn leicht geneigt ist, können auf einen Punkt abgebildet werden (Richtungsfokussierung). Massenspektrometer, die beides gleichzeitig können, nennt man doppelfokussierend. Die Fokussierung ist nötig, um bei hoher Auflösung noch eine akzeptable Intensität des Messsignals zu erhalten. Sektorfeld-Massenspektrometer erreichen Auflösungen von bis zu 100.000 und waren vor der Entwicklung der FT-Ionenfallen die Massenspektrometer mit der größten Auflösung. Heute werden sie nur noch selten verwendet, zum Beispiel in der Stabilisotopenmassenspektrometrie.
Im Quadrupol-Massenspektrometer werden die erzeugten Ionen durch ein statisches, elektrisches Feld beschleunigt und durchfliegen zentral vier parallel liegende Stabelektroden, deren Schnittpunkte mit einer Ebene senkrecht zur Zylinderachse ein Quadrat bilden (Quadrupol). Im Wechselfeld zwischen den Quadrupol-Stäben findet eine m/q-Selektierung statt, so dass jeweils nur Teilchen mit einer definierten Masse das Feld durchlaufen können. Die Ionen treffen in einem Detektor mit Messverstärker auf, der den Ionenstrom misst und von der Software des angeschlossenen PCs zur Zählrate bzw. zum Partialdruck umgerechnet wird. Die Ionisationseinheiten, Quadrupole und Detektoren sind in unterschiedlichsten Varianten für unterschiedliche Anwendungen erhältlich. Es ist in teuren, hochauflösenden aber auch günstigen Varianten (als Restgasanalysator) zu erhalten und hat dadurch eine hohe Verbreitung im F&E-Bereich.
Die gegenüberliegenden Elektroden des Quadrupol befinden sich auf gleichem Potential und zwischen benachbarten Elektroden wird eine Spannung mit einem Gleich- und einem hochfrequenten Wechselspannungs-Anteil angelegt, d. h. <math>u(t) = U + V \cos \left(\omega t \right)</math>. Die Bahn der Ionen im QMS wird durch die Differentialgleichungen von Mathieu beschrieben. Aus systematischen Untersuchungen dieser Differentialgleichungen ist bekannt, dass es gewisse stabile und instabile Bereiche gibt. Die Arbeitsgerade, d. h., die Gerade, auf der alle beobachtbaren Massen liegen, wird durch das Verhältnis <math>\frac{U}{V}</math> bestimmt. Um ein möglichst gutes Auflösungsvermögen (in der Praxis R = 1.000 bis 4.000) zu erreichen, muss <math>\frac{U}{V} \approx 0{,}1678</math> gelten. Der Schnitt aus Arbeitsgeraden und stabilem Bereich der Mathieuschen Differentialgleichungen ist dann sehr klein. Der Wert 0,1678 darf aber auf keinen Fall überschritten werden, ansonsten sind alle Ionen instabil. Instabile Ionen kollidieren während des Durchlaufes mit einem der vier Stäbe.
Über die Einstellung der Frequenz <math>\omega</math> oder Spannungen <math>U, V</math> lässt sich festlegen, welche Teilchen mit welchem Masse-zu-Ladungs-Verhältnis den Detektor über die zentrale Flugbahn erreichen. Die Bahn eines Teilchens mit richtigem m/e-Verhältnis ist sinusförmig mit gleichbleibenden Abständen zur Mittelbahn des Quadrupols. Alle anderen Ionen fliegen zwar auch im Sinustakt durch das Wechselfeld um diesen Sollbahnbereich, werden aber immer weit herausbeschleunigt, so dass sie irgendwann seitlich außerhalb des Quadrupols hinausschießen und den Einflussbereich des EM-Feldes verlassen.
Da die Ionisierung durch Elektronenstoß erfolgt, treten bei fast allen Atomen/Molekülen statt einem Peak bei der entsprechenden Masse des Atomes/Moleküles mehrere Peaks im Massenspektrum auf. Dies hat verschiedene Ursachen:
Im Flugzeitmassenspektrometer (TOFMS) wird ausgenutzt, dass die Ionen beim Eintritt in den Analysator alle die gleiche Energie haben und leichte Ionen deshalb schneller sind als schwere. Daher erreichen beim Flug durch einen feldfreien Raum leichte Ionen den Detektor eher als schwere Ionen. Der Flugzeitanalysator besteht somit nur aus einem Rohr unter Vakuum mit einem sehr schnellen Detektor am Ende. Die Auflösung beträgt bis zu R = 15.000 (10-%-Methode). In der Praxis haben sich Geräte mit Ionenspiegeln bzw. Reflektron bewährt, bei denen die Flugstrecke durch ein zusätzliches elektrisches Feld am Ende der ursprünglichen Flugrichtung verdoppelt wird. Zusätzlich erreicht man durch diese Technik eine weitere Fokussierung, die die Varianz in der Geschwindigkeit der Ionen aufgrund des Doppler-Effekts minimiert.
In Ionenfallen-Massenspektrometern werden die Ionen durch elektromagnetische Felder in einem definierten Bereich gehalten und können so analysiert und manipuliert werden. In Ionenfallen-Massenspektrometern ist eine mehrfache Wiederholung von Anregung und Massenselektion möglich, ohne dass ein weiteres Bauteil benötigt wird. Folgende Typen von Ionenfallen-Massenspektrometer existieren:
Um Fragmentierungen zu studieren oder auch um die Selektivität und Sensitivität (Nachweisgrenze) einer Quantifizierungsmethode entscheidend zu verbessern, koppelt man entweder mehrere Analysatoren hintereinander oder arbeitet in Ionenfallen. Zwischen zwei Analysatoren wird eine sogenannte Kollisionszelle eingebaut, um den Ionen durch Stöße mit einem Inertgas (meist Stickstoff oder Argon) Energie zuzuführen. Daraufhin zerfallen die Ionen sehr spezifisch zu anderen (leichteren) Ionen.
Viele Kombinationen der Analysatoren sind denkbar. Die gängigsten sind Triple-Quadrupol (QqQ), Doppel-Quadrupol (Qq), Tandem-TOF (TOF-TOF) und inzwischen auch TRAP-FTICR und TRAP-Orbitrap.
Am weitesten verbreitet sind sogenannte Triple-Quadrupol (QqQ, auch triple quads genannt). Dabei wird meist durch ESI ein Pseudomolekülion produziert, im ersten Analysatorquadrupol isoliert und dann im zweiten Quadrupol – der sogenannten Kollisionszelle oder Stoßkammer – angeregt.
In die Stoßkammer kann ein Stoßgas (meist Argon, Helium oder Stickstoff) eingespeist werden. Dabei wird der Druck so gewählt, dass im Mittel ein erzeugtes Ion maximal einmal mit einem Gasmolekül kollidiert. Diese Methode ermöglicht es, erzeugte Ionen weiter zu fragmentieren.
Der dritte Quadrupol gibt die Möglichkeit zu „scannen“, also alle Produktionen des im ersten Quadrupol isolierten Ions (engl. parent ion) zu ermitteln, oder selektiv nur ein bekanntes Fragmention zu beobachten. Durch das Erfassen aller Fragmentionen können Rückschlüsse auf die Struktur gezogen werden. Durch Beobachtung von nur ein oder zwei Fragmentionen, kann sehr empfindlich und selektiv quantifiziert werden. Diese Technik wird auch als Multiple Reaction Monitoring (MRM) bezeichnet.
Daneben gibt es auch andere Techniken für MS/MS (und sog. MSn). In Ionenfallen kann man ein Ion isolieren, und ihm dann entweder durch Kollision (hier aber meist mit Helium) oder auch durch Strahlung Energie zuführen. Gerade in FT-ICR-Geräten verwendet man dazu Infrarotlaser oder „Elektronenkanonen“ (engl. Electron Capture Dissociation). Eine weitere Methode ist die Electron Transfer Dissociation (ETD), die gerade im Bereich der Proteinidentifikation erste Einsatzmöglichkeiten erfährt.
Bei sehr komplexen Proben ist es nützlich, diese mit einem vorgelegten Trennverfahren aufzutrennen, bevor man sie dem Massenspektrometer zuführt. In diesem Sinn wird Massenspektrometrie oft zusammen mit Gaschromatographie (GC/MS) oder Flüssigchromatographie (LC/MS) betrieben. Weniger weit verbreitet sind die Kopplung mit Kapillarelektrophorese (CE/MS) und Ionenmobilitäts-Spektrometrie (IMS/MS). Teilweise werden auch mehrdimensionale Trenntechniken eingesetzt z. B. GCxGC-MS. Flugzeitmassenspektrometer eignet sich besonders gut im Verbund mit mehrdimensionaler Gaschromatographie, weil damit sehr schnell Massenspektren über einen großen m/q-Bereich aufgenommen werden können. Dieses Verfahren erlaubt eine genaue Auftrennung und Detektion verschiedener Verbindungsklassen aus komplexen Matrices (z. B. Erdölproben). Dafür werden zwei GC-Säulen mit unterschiedlicher Polarität hintereinander geschaltet.
Voraussetzung für die Bestimmung der Masse m ist die Kenntnis der Ladung q des Ions, denn die Analysatoren können die Ionen nur nach dem Verhältnis m/q trennen. q ist jedoch immer ein ganzzahliges Vielfaches der Elementarladung e: q = z·e, und meistens ist z = +1 (einfach positiv geladen). Als Einheit von m/q wurde das Thomson Th vorgeschlagen: [m/q] = Th.
Zu beachten ist, dass es sich bei Massenspektren um Histogramme handelt, nicht um stetige Kurven.
Zunächst muss die Masse des Analyten bestimmt werden. Normalerweise ist das die Masse des schwersten detektierten Ions (Molekülpeak oder Molekülion). Allerdings ist bei der Elektronen-Ionisation oft ein Großteil der Moleküle gespalten. Testweise kann die Elektronenenergie verringert werden, sodass weniger Moleküle gespalten werden und der Molekülpeak deutlicher sichtbar wird.
Die weitere Auswertung basiert darauf, dass die Atome der verschiedenen chemischen Elemente einen unterschiedlichen Massendefekt haben. Daher kann aus einer sehr exakt bestimmten Masse eine Liste möglicher Summenformeln angegeben werden. Bei leichten Molekülen gibt es nur eine oder wenige passende Elementarzusammensetzungen. Mit steigender Masse oder zunehmender Anzahl an Heteroatomen steigt auch die Anzahl möglicher Kombinationen stark an.
Bei schwereren Molekülen stehen deshalb sehr viele mögliche Summenformeln zur Auswahl. Weitere Hinweise liefern die Isotopenzusammensetzungen der verschiedenen Elemente. So besteht der Kohlenstoff zum Beispiel zu 98,9 % aus 12C und zu 1,1 % aus 13C. Je nachdem, wie viele C-Atome im Molekül vorhanden sind, sind neben dem Hauptsignal im Spektrum Nebensignale zu finden, die vom Hauptpeak um 1 Th, 2 Th etc. entfernt sind und ein charakteristisches Intensitätsverhältnis zum Hauptsignal haben. Halogene wie Chlor und Brom haben ebenfalls charakteristische Isotopenverhältnisse, die zur Identifizierung benutzt werden können.
Die genannten Methoden sind auch auf die Bruchstücke anwendbar. Moleküle brechen oft an charakteristischen Stellen. Aus der Masse der Bruchstücke und evtl. weiteren Informationen kann schließlich die Strukturformel bestimmt werden.
Dabei helfen vor allem bei mit positiver EI-Ionisierung erstellten Massenspektren auch Massenspektrenbibliotheken. Die bekanntesten sind unter den Kürzeln ihrer Vertreiber die Wiley- und die NIST-Massenspektrenbibliotheken. Durch den Peak Counting Score kann eine Identifizierung erfolgen.
Die Quantifizierung von Verbindungen wird bei der Massenspektrometrie dadurch erleichtert, dass bei der Analytik isotopenmarkierte (13C-markierte oder deuterierte) interne Standards verwendet werden können.
Ein Problem bei der Datenauswertung stellen die proprietären Datenformate der einzelnen Gerätehersteller dar [17]. Die Daten werden in eigenen Binärdatenformaten vorgehalten. Meist werden vom jeweiligen Hersteller in die eigene Steuerungs- und Managementsoftware integrierte Auswertungsprogramme mitgeliefert. Um Programme von Dritten zu benutzen, bedarf es oft der Datenkonvertierung zum Datenexport, für die es im Bereich der Forschung frei erhältliche Lösungen gibt. [18]
Die Massenspektrometrie dient in der Analytik bzw. der analytischen Chemie als Analyseverfahren zur Bestimmung chemischer Elemente oder Verbindungen. In dieser Form werden Massenspektrometer in vielen Bereichen der Naturwissenschaften und der Technik für die Analyse von Materialien eingesetzt, unter anderem in der Chemie, Biologie, Archäologie und Klimatologie.
Auch in der Teilchenphysik werden Massenspektrometer verwendet. In diesem Bereich ist das Ziel jedoch weniger die Analyse von chemischen Elementen, sondern die Ermittlung der Massen von Elementarteilchen oder Atomkernen sowie der Detektion von noch unbekannten Teilchen.
Für einen Analyten (die zu testende Substanz) wird die Häufigkeit, mit der geladene Moleküle (Ionen) und deren Massenfragmente auftreten, bestimmt. Die Massenspektrometrie ist eine wichtige Methode der analytischen Chemie bei der Aufklärung der Struktur und Zusammensetzung von Verbindungen und Gemischen. Der qualitative (Erkennung von unbekannten Substanzen) und quantitative (wie viel Substanz einer Verbindung ist vorhanden) Nachweis sehr kleiner Substanzmengen (ca. > 10−15 g = 1 fg (Femtogramm)) ist möglich.
Isotopenverhältnisse einiger Elemente erlauben Rückschlüsse auf die Ernährung der Menschen, deren Knochen untersucht werden. Siehe auch Isotopenuntersuchung. Das Isotopenverhältnis von Kohlenstoff 14C zu 12C im organischen Material von archäologischen Funden erlaubt es, die Zeit seit der pflanzlichen Bildung der vermessenen Substanz zu ermitteln. Zur Messung von 14C wird die Beschleuniger-Massenspektrometrie herangezogen.
Massenspektrometrie wird in der Proteomik und Metabolomik verwendet, wo die Verwendung weitgehend jener in der Chemie entspricht. Biologische Proben, insbesondere Proteine, verlangen jedoch aufgrund der Molekülgröße und der speziellen Fragestellung (Identität, Sequenz, chemische Modifikation) bei der Aufklärung von systemischen Zusammenhängen eine besondere Probenvorbereitung und Messmethodik.
Das Verhältnis der Häufigkeit bestimmter Isotope in Proben von Sedimenten und Eisbohrkernen lässt Rückschlüsse auf das Klima der Vergangenheit zu. Zum Beispiel verdampft Wasser, das das Isotop 16O enthält, leichter als solches, das das Isotop 18O enthält. Eiszeiten, bei denen große Mengen des Wassers als Eisschild dem Wasserkreislauf entzogen werden, verschieben die Häufigkeit dieser Isotope im Meer und damit auch im neu fallenden Schnee. Aus der Sauerstoff-Isotopenstufe kann auf die Menge des Inlandeises zu der Zeit geschlossen werden, als die Probe gebildet wurde.
Die Massenspektrometrie wird auch in vielen technischen Bereichen genutzt. Sie kann beispielsweise bei der Endpunkterkennung von Ätzprozessen eingesetzt werden. Ein anderer Anwendungsbereich ist die Einstellung und Optimierung der Gaszufuhr bei Beschichtungsprozessen (genauer chemische Gasphasenabscheidung). Hierbei wird das Abgas nach der Reaktion hinsichtlich unverbrauchter Reaktionsgase untersucht und die Gaszufuhr entsprechend angepasst. Die Massenspektrometrie kann aber auch zur Analyse der abgeschiedenen Materialien eingesetzt werden. Dabei können mithilfe von SIMS auch Tiefenprofile erstellt werden, was unter anderem bei der Analyse von dünnen Schichten eingesetzt wird.
Spektrensammlungen liegen sowohl in gedruckten Werken als auch in gerätekompatiblen Dateiformaten vor. Letztere werden heute meist bereits mit den Geräten angeboten und für die komfortable Auswertung von unbekannten Massenspektren eingesetzt.
