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Die Quartärstruktur ist die definierte Anordnung von zwei oder mehr Makromolekülen mit Tertiärstruktur, die durch Wasserstoffbrücken, van-der-Waals-Kräfte und Coulombsche Kräfte zusammengehalten werden.[1] Klassisches Beispiel sind Proteine, die sich zu funktionellen Komplexen zusammen lagern und reversibel trennen lassen. Während der energetische Beitrag der Wechselwirkungen substantiell ist, ist bei der Assoziation von Untereinheiten über hydrophobe Bereiche energetisch weniger der Effekt der schwachen Van-der-Waals-Kräfte ausschlaggebend als vielmehr ein sogenannter hydrophober Effekt.
Viele Proteine sind so aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt. Bekannte Beispiele sind das Hämoglobin, bei dem (bei den meisten Tieren) zwei identische α-Hämoglobin- und zwei identische β-Hämoglobinstränge jeweils ein Eisenion umschließen - insgesamt also vier Eisenionen, das Ribosom und das Proteasom.
Aber nicht alle Proteine besitzen eine Quartärstruktur; in der Natur kommen zahlreiche einsträngige Proteine vor, die keine dauerhaften Komplexe bilden. Bei diesen ist hauptsächlich die Tertiärstruktur relevant. Weitere untergeordnete Ebenen sind die Sekundärstruktur und die Primärstruktur.
Man kann Proteine mit Quartärstruktur unterscheiden in:
Viele Proteine sind aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt. Die Untereinheiten - Polypetidketten, die jeweils in ihrer Tertiärstruktur vorliegen - lagern sich zu einem noch größeren Molekül zusammen. Ihre Anordnung im Raum nennt man Quartärstruktur.
