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Als Strukturproteine bezeichnet man Eiweißmoleküle, die in erster Linie als Gerüststoffe in Geweben oder Zellen von Lebewesen dienen. Sie haben häufig keine katalytische Funktion, wirken also nicht als Enzyme, sondern sind u. a. maßgeblich daran beteiligt, Zellen ihre Form und Geweben ihre Festigkeit und Elastizität zu geben.
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Die meisten Strukturproteine zeichnen sich dadurch aus, dass ihre Aminosäuresequenz regelmäßig wiederkehrende Cluster von Aminosäuren aufweist. Folge dieser regelmäßigen Primärstruktur ist eine in längeren Bereichen (Domänen) geordnete Sekundärstruktur, beispielsweise als rechtsgängige α-Helix (im α-Keratin) oder als enge linksgängige α-Helix (im Kollagen) oder als β-Faltblatt (im β-Keratin oder im Fibroin der Insektenseide) oder als alternierende kristalline und amorphe Bereiche (im Fibroin der Spinnenseide).
Strukturproteine, die außerhalb der Zelle fungieren sollen, werden posttranslational durch eine spezifische Glykosylierung kenntlichgemacht (Targeting), dass sie durch Exozytose die Zelle verlassen sollen.
Häufig unterliegen Strukturproteine posttranslationalen Modifikationen, um mit anderen Molekülen dauerhafte (kovalent gebundene) Komplexe zu bilden (z. B. Kollagen in Kollagenfibrillen, Fibroin in Seidenfibrillen). Dies kann außerhalb der Zelle spontan (passiv) oder mit Unterstützung von Enzymen geschehen.
